亲环蛋白(Cyclophilin)广泛存在于原核和真核生物中,在进化过程中结构保守,多数具有肽基脯氨酰基顺反异构酶活性。本文在斯氏线虫(Steinernema car poca psae)差减杂交分析的基础上,克隆一个亲环蛋白基因(Sca-CYN)。该胞质蛋白有171个氨基酸组成,分子量约为16.2kD,等电点约为6.89。BLAST分析表明,Sca-CYN蛋白与线虫、昆虫及其它生物亲环蛋白的序列一致性达75%~89%。基因表达分析显示该基因在寄生初期就上调表达。序列比较及进化标记分析发现Sca-CYN为秀丽隐杆线虫亲环蛋白3的直系同源蛋白。同源建模分析显示该蛋白具有亲环蛋白的经典三维结构。系统发育分析结果表明该蛋白在进化早期与其同源基因分离。研究结果为进一步研究该基因功能及探讨线虫亲环蛋白基因家族的分子进化提供基础。